米氏方程的前提假设、应用与局限性
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发布时间：2024-11-27 13:30
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时间：2024-12-04 14:34
米氏方程是酶促反应动力学研究中的关键工具，它的出现标志着酶学研究从定性到定量的飞跃。1913年，Michaelis和Menton的贡献尤其显著，他们通过建立反应分为生成中间产物和分解的模型，即平衡态模型，进而发展到稳态模型，最终形成了现代米氏方程。这个方程的成功建立基于三个重要假设：底物过量、逆反应忽略和稳态状态。
米氏方程的核心是反应速度v与酶-底物复合物[ES]的关系，通过测定初速度，可以计算出在不同底物浓度下的反应速率。底物浓度Km的物理意义在于其反映了反应速度达到最大值的一半时的底物浓度，对酶的特性有重要影响。然而，米氏方程并非在所有情况下都适用，它假设酶活力恒定，且不考虑产物别构抑制、协同效应以及抑制剂的影响。
在实际应用中，当底物浓度低于Km时，增加底物能显著提升反应速度；超过Km值10倍以上时，增加酶浓度更为有效。但若反应未达稳态或存在抑制剂，米氏方程的准确性会受到挑战，需要结合实际情况进行修正。尽管存在局限性，米氏方程仍是酶动力学研究中不可或缺的基石，通过考虑更多复杂因素，我们可以对其进行扩展和优化。
